Совершенный хемиэдральный твиннинг в кристаллах у-субъединицы фактора инициации трансляции 2 из Sulfolobus Solfataricus: причина и следствия

Определена кристаллическая структурa γ субъединицы фактора инициации трансляции 2 из археи Sulfolobus solfataricus (SsoIF2γ) на основе дифракционных данных, характеризующихся совершенным хемиэдральным твиннингом. Кристаллизационный раствор содержал 10-кратный избыток аналога GTP (GDPCP) над белком, однако в структуре нуклеотид найден не был. Построенная модель соответствует апоформе белка SsoIF2γ. Две слегка различающиеся молекулы в асимметричной части элементарной ячейки кристалла связаны некристаллографической осью второго порядка и образуют димер, стабилизированный межмолекулярным гидрофобным ядром и водородными связями. Отсутствие GDPCP в структуре и значительное количественное превышение димеров над мономерами в кристаллизационном растворе дают основания предполагать, что именно димеры, а не мономеры, являются блоками, из которых строится кристалл. В этом случае он содержит два слегка отличающихся противоположно направленных субкристалла, составляющих единый кристалл и связанных операцией симметрии, что и объясняет появление совершенного твиннинга. Сравнение кристаллизационных растворов для апоформ SsoIF2γ, из которых выращены кристаллы как обладающие твиннингом, так и не обладающие им, позволяет предположить, что образование прочных димеров в растворе связано с повышенной концентрацией солей натрия. Поскольку те же аминокислотные остатки, которые участвуют в межмолекулярном контакте в димере, ответственны и за связывание γ- и α-субъединиц в белке, повышение концентрации солей натрия может привести к блокированию функции SsoIF2 в клетке.